SPTB

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1S35, 3EDU, 3F57, 3KBT, 3KBU, 3LBX

Ідентифікатори

Символи

SPTB, EL3, HS2, HSPTB1, SPH2, spectrin beta, erythrocytic

Зовнішні ІД

OMIM: 182870 MGI: 98387 HomoloGene: 295 GeneCards: SPTB

Пов'язані генетичні захворювання

ожиріння, hereditary spherocytosis type 2^[1]

Онтологія гена
Молекулярна функція	• actin filament binding • structural constituent of cytoskeleton • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • ankyrin binding • actin binding
Клітинна компонента	• spectrin • intrinsic component of the cytoplasmic side of the plasma membrane • cell surface • cell cortex • actin cytoskeleton • spectrin-associated cytoskeleton • цитоскелет • цитоплазма • комплекс Ґольджі • гіалоплазма • GO:0009327 protein-containing complex
Біологічний процес	• MAPK cascade • axon guidance • endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport • actin filament capping • cytoskeleton organization
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


6710


20741

Ensembl


ENSG00000070182


ENSMUSG00000021061

UniProt


P11277


P15508

RefSeq (мРНК)


NM_000347 NM_001024858 NM_001355436 NM_001355437


NM_013675

RefSeq (білок)


NP_001020029 NP_001342365 NP_001342366


н/д

Локус (UCSC)

Хр. 14: 64.75 – 64.88 Mb

Хр. 12: 76.63 – 76.76 Mb

PubMed search

^[2]

^[3]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

SPTB (англ. Spectrin beta, erythrocytic) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 2 137 амінокислот, а молекулярна маса — 246 468^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MTSATEFENV	GNQPPYSRIN	ARWDAPDDEL	DNDNSSARLF	ERSRIKALAD
EREVVQKKTF	TKWVNSHLAR	VSCRITDLYK	DLRDGRMLIK	LLEVLSGEML
PKPTKGKMRI	HCLENVDKAL	QFLKEQRVHL	ENMGSHDIVD	GNHRLVLGLI
WTIILRFQIQ	DIVVQTQEGR	ETRSAKDALL	LWCQMKTAGY	PHVNVTNFTS
SWKDGLAFNA	LIHKHRPDLI	DFDKLKDSNA	RHNLEHAFNV	AERQLGIIPL
LDPEDVFTEN	PDEKSIITYV	VAFYHYFSKM	KVLAVEGKRV	GKVIDHAIET
EKMIEKYSGL	ASDLLTWIEQ	TITVLNSRKF	ANSLTGVQQQ	LQAFSTYRTV
EKPPKFQEKG	NLEVLLFTIQ	SRMRANNQKV	YTPHDGKLVS	DINRAWESLE
EAEYRRELAL	RNELIRQEKL	EQLARRFDRK	AAMRETWLSE	NQRLVAQDNF
GYDLAAVEAA	KKKHEAIETD	TAAYEERVRA	LEDLAQELEK	ENYHDQKRIT
ARKDNILRLW	SYLQELLQSR	RQRLETTLAL	QKLFQDMLHS	IDWMDEIKAH
LLSAEFGKHL	LEVEDLLQKH	KLMEADIAIQ	GDKVKAITAA	TLKFTEGKGY
QPCDPQVIQD	RISHLEQCFE	ELSNMAAGRK	AQLEQSKRLW	KFFWEMDEAE
SWIKEKEQIY	SSLDYGKDLT	SVLILQRKHK	AFEDELRGLD	AHLEQIFQEA
HGMVARKQFG	HPQIEARIKE	VSAQWDQLKD	LAAFCKKNLQ	DAENFFQFQG
DADDLKAWLQ	DAHRLLSGED	VGQDEGATRA	LGKKHKDFLE	ELEESRGVME
HLEQQAQGFP	EEFRDSPDVT	HRLQALRELY	QQVVAQADLR	QQRLQEALDL
YTVFGETDAC	ELWMGEKEKW	LAEMEMPDTL	EDLEVVQHRF	DILDQEMKTL
MTQIDGVNLA	ANSLVESGHP	RSREVKQYQD	HLNTRWQAFQ	TLVSERREAV
DSALRVHNYC	VDCEETSKWI	TDKTKVVEST	KDLGRDLAGI	IAIQRKLSGL
ERDVAAIQAR	VDALERESQQ	LMDSHPEQKE	DIGQRQKHLE	ELWQGLQQSL
QGQEDLLGEV	SQLQAFLQDL	DDFQAWLSIT	QKAVASEDMP	ESLPEAEQLL
QQHAGIKDEI	DGHQDSYQRV	KESGEKVIQG	QTDPEYLLLG	QRLEGLDTGW
NALGRMWESR	SHTLAQCLGF	QEFQKDAKQA	EAILSNQEYT	LAHLEPPDSL
EAAEAGIRKF	EDFLGSMENN	RDKVLSPVDS	GNKLVAEGNL	YSDKIKEKVQ
LIEDRHRKNN	EKAQEASVLL	RDNLELQNFL	QNCQELTLWI	NDKLLTSQDV
SYDEARNLHN	KWLKHQAFVA	ELASHEGWLE	NIDAEGKQLM	DEKPQFTALV
SQKLEALHRL	WDELQATTKE	KTQHLSAARS	SDLRLQTHAD	LNKWISAMED
QLRSDDPGKD	LTSVNRMLAK	LKRVEDQVNV	RKEELGELFA	QVPSMGEEGG
DADLSIEKRF	LDLLEPLGRR	KKQLESSRAK	LQISRDLEDE	TLWVEERLPL
AQSADYGTNL	QTVQLFMKKN	QTLQNEILGH	TPRVEDVLQR	GQQLVEAAEI
DCQDLEERLG	HLQSSWDRLR	EAAAGRLQRL	RDANEAQQYY	LDADEAEAWI
GEQELYVISD	EIPKDEEGAI	VMLKRHLRQQ	RAVEDYGRNI	KQLASRAQGL
LSAGHPEGEQ	IIRLQGQVDK	HYAGLKDVAE	ERKRKLENMY	HLFQLKRETD
DLEQWISEKE	LVASSPEMGQ	DFDHVTLLRD	KFRDFARETG	AIGQERVDNV
NAFIERLIDA	GHSEAATIAE	WKDGLNEMWA	DLLELIDTRM	QLLAASYDLH
RYFYTGAEIL	GLIDEKHREL	PEDVGLDAST	AESFHRVHTA	FERELHLLGV
QVQQFQDVAT	RLQTAYAGEK	AEAIQNKEQE	VSAAWQALLD	ACAGRRTQLV
DTADKFRFFS	MARDLLSWME	SIIRQIETQE	RPRDVSSVEL	LMKYHQGINA
EIETRSKNFS	ACLELGESLL	QRQHQASEEI	REKLQQVMSR	RKEMNEKWEA
RWERLRMLLE	VCQFSRDASV	AEAWLIAQEP	YLASGDFGHT	VDSVEKLIKR
HEAFEKSTAS	WAERFAALEK	PTTLELKERQ	IAERPAEETG	PQEEEGETAG
EAPVSHHAAT	ERTSPVSLWS	RLSSSWESLQ	PEPSHPY

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до кепінгів актину, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі, як альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література

Yoon S.H., Kentros C.G., Prchal J.T. (1990). Identification of an unusual deletion within homologous repeats of human reticulocyte beta-spectrin and probable peptide polymorphism. Gene. 91: 297—302. PMID 1976574 DOI:10.1016/0378-1119(90)90104-Y
Speicher D.W., Marchesi V.T. (1984). Erythrocyte spectrin is comprised of many homologous triple helical segments. Nature. 311: 177—180. PMID 6472478 DOI:10.1038/311177a0
Tang H.Y., Speicher D.W. (2004). In vivo phosphorylation of human erythrocyte spectrin occurs in a sequential manner. Biochemistry. 43: 4251—4262. PMID 15065869 DOI:10.1021/bi036092x
Maciag M., Plochocka D., Adamowicz-Salach A., Burzynska B. (2009). Novel beta-spectrin mutations in hereditary spherocytosis associated with decreased levels of mRNA. Br. J. Haematol. 146: 326—332. PMID 19538529 DOI:10.1111/j.1365-2141.2009.07759.x
Kusunoki H., MacDonald R.I., Mondragon A. (2004). Structural insights into the stability and flexibility of unusual erythroid spectrin repeats. Structure. 12: 645—656. PMID 15062087 DOI:10.1016/j.str.2004.02.022
Maillet P., Alloisio N., Morle L., Delaunay J. (1996). Spectrin mutations in hereditary elliptocytosis and hereditary spherocytosis. Hum. Mutat. 8: 97—107. PMID 8844207 DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(1996)8:2<97::AID-HUMU1>3.3.CO;2-W

Примітки

↑ Захворювання, генетично пов'язані з SPTB переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11274 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
↑ UniProt, P11277 (англ.) . Архів оригіналу за 21 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

Хромосома 14

Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

Портал «Біологія» Портал «Хімія»

Білки цитоскелету

Людські

Мікрофіламенти
та актин-зв'язуючі білки

Міофіламенти

Актин	A1 A2 B C1 G1 G2

Міозин	I A B C D E F G H II 1 2 3 4 6 7 7B 8 9 10 11 13 14 15 16 III A B V A B C VI MYO6 VII A B IX A B X MYO10 XV A B XVIII A B Легкий ланцюг міозину 1 2 3 4 5 6 6B 7 9 10 12A 12B IP K K2 K3 K4 L1 PF

Інші	Тропомодулін 1 2 3 4 Тропонін T 1 2 3 C 1 2 I 1 2 3 Тропоміозин 1 2 3 4 Актинін 1 2 3 4 Комплекс Arp2/3 актин-деполімеризуючі фактори Кофілін 1 2 дестрин Гелсолін Профілін 1 2 Тітин

Інші

WAS
Фібрилін
Філамін
- A
- B
- C
Еспін
TRIOBP

Проміжні філаменти

Тип 1/2
(Кератин,
Цитокератин)

Епітеліальні кератини (м'які альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 10 12 13 14 15 16 17 19 20 хромосома 12 18 інші 21 тип II/хромосома 12 1 2 3 4 5 6A 6B 7 8 9

Кератини волосся (жорсткі альфа-кератини)	тип I/хромосома 17 31 32 33A 33B 34 35 36 37 38 тип II/хромосома 12 81 82 83 84 85 86

Незгруповані альфа	хромосома 17 23 24 25 26 27 28 39 40 хромосома 12 71 72 73 74 75 76 77 78 79 80

Не-альфа	Бета-кератин

Тип 3

Тип 4

Інтернексин
Нестин
Нейрофіламент
- NEFL
- NEFM
- NEFH
Синемін
Синкоїлін

Тип 5

Ламіни: A/C
B1
B2

Мікротрубочки
та пов'язані білки

Тубулін	1A 1B 1C 3C 3D 3E 4A 8

Кінезин	1A 1B 2A 2C 3B 3C 4A 4B 5A 5B 5C 6 7 9 11 12 13A 13B 14 15 16B 17 18A 18B 19 20A 20B 21A 21B 22 23 24 25 26A 26B 27 C1 C2 C3

Динеїн	аксонемні: 1 2 3 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 17 I1 I2 LI1 L1 L4 цитоплазматичні: C1H1 C2H1 C1I1 C1I2 C1LI1 C1LI2 C2LI1 LL1 LL2 LRB1 LRB2 LT1 LT3

Інші	MAPT DCTN1 STMN1 Тектин 1 2 3 4 5 Динамін 1 2 3