ITGAX

ITGAX
Наявні структури
PDBПошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB

1N3Y, 2LUV, 3K6S, 3K71, 3K72, 4NEH, 4NEN, 5ES4

Ідентифікатори
Символи ITGAX, CD11C, SLEB6, integrin subunit alpha X
Зовнішні ІД OMIM: 151510 MGI: 96609 HomoloGene: 55493 GeneCards: ITGAX
Онтологія гена
Молекулярна функція

GO:0001948, GO:0016582 protein binding
зв'язування з іоном металу
signaling receptor activity

Клітинна компонента

integral component of membrane
cell surface
integrin complex
клітинна мембрана
мембрана
secretory granule membrane
tertiary granule membrane
ficolin-1-rich granule membrane

Біологічний процес

animal organ morphogenesis
integrin-mediated signaling pathway
heterotypic cell-cell adhesion
адгезія клітин
extracellular matrix organization
leukocyte migration
positive regulation of protein targeting to mitochondrion
neutrophil degranulation
cytokine-mediated signaling pathway

Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
Більше даних
Ортологи
Види Людина Миша
Entrez
3687
16411
Ensembl
ENSG00000140678
ENSMUSG00000030789
UniProt
P20702
Q9QXH4
RefSeq (мРНК)
NM_000887
NM_001286375
NM_021334
NM_001363984
NM_001363985
RefSeq (білок)
NP_000878
NP_001273304
NP_067309
NP_001350913
NP_001350914
Локус (UCSC) Хр. 16: 31.36 – 31.38 Mb Хр. 7: 127.73 – 127.75 Mb
PubMed search [1] [2]
Вікідані
Див./Ред. для людейДив./Ред. для мишей

ITGAX (англ. Integrin subunit alpha X) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 16-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 163 амінокислот, а молекулярна маса — 127 829[4].

Послідовність амінокислот
1020304050
MTRTRAALLLFTALATSLGFNLDTEELTAFRVDSAGFGDSVVQYANSWVV
VGAPQKITAANQTGGLYQCGYSTGACEPIGLQVPPEAVNMSLGLSLASTT
SPSQLLACGPTVHHECGRNMYLTGLCFLLGPTQLTQRLPVSRQECPRQEQ
DIVFLIDGSGSISSRNFATMMNFVRAVISQFQRPSTQFSLMQFSNKFQTH
FTFEEFRRSSNPLSLLASVHQLQGFTYTATAIQNVVHRLFHASYGARRDA
AKILIVITDGKKEGDSLDYKDVIPMADAAGIIRYAIGVGLAFQNRNSWKE
LNDIASKPSQEHIFKVEDFDALKDIQNQLKEKIFAIEGTETTSSSSFELE
MAQEGFSAVFTPDGPVLGAVGSFTWSGGAFLYPPNMSPTFINMSQENVDM
RDSYLGYSTELALWKGVQSLVLGAPRYQHTGKAVIFTQVSRQWRMKAEVT
GTQIGSYFGASLCSVDVDSDGSTDLVLIGAPHYYEQTRGGQVSVCPLPRG
WRRWWCDAVLYGEQGHPWGRFGAALTVLGDVNGDKLTDVVIGAPGEEENR
GAVYLFHGVLGPSISPSHSQRIAGSQLSSRLQYFGQALSGGQDLTQDGLV
DLAVGARGQVLLLRTRPVLWVGVSMQFIPAEIPRSAFECREQVVSEQTLV
QSNICLYIDKRSKNLLGSRDLQSSVTLDLALDPGRLSPRATFQETKNRSL
SRVRVLGLKAHCENFNLLLPSCVEDSVTPITLRLNFTLVGKPLLAFRNLR
PMLAADAQRYFTASLPFEKNCGADHICQDNLGISFSFPGLKSLLVGSNLE
LNAEVMVWNDGEDSYGTTITFSHPAGLSYRYVAEGQKQGQLRSLHLTCDS
APVGSQGTWSTSCRINHLIFRGGAQITFLATFDVSPKAVLGDRLLLTANV
SSENNTPRTSKTTFQLELPVKYAVYTVVSSHEQFTKYLNFSESEEKESHV
AMHRYQVNNLGQRDLPVSINFWVPVELNQEAVWMDVEVSHPQNPSLRCSS
EKIAPPASDFLAHIQKNPVLDCSIAGCLRFRCDVPSFSVQEELDFTLKGN
LSFGWVRQILQKKVSVVSVAEITFDTSVYSQLPGQEAFMRAQTTTVLEKY
KVHNPTPLIVGSSIGGLLLLALITAVLYKVGFFKRQYKEMMEEANGQIAP
ENGTQTPSPPSEK

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, інтегринів. Задіяний у такому біологічному процесі, як клітинна адгезія. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію, іоном магнію. Локалізований у мембрані.

Література

  • The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
  • Chua G.L., Tang X.Y., Patra A.T., Tan S.M., Bhattacharjya S. (2012). Structure and binding interface of the cytosolic tails of alphaXbeta2 integrin. PLoS ONE. 7: E41924—E41924. PMID 22844534 DOI:10.1371/journal.pone.0041924
  • Corbi A.L., Miller L.J., O'Connor K., Larson R.S., Springer T.A. (1987). cDNA cloning and complete primary structure of the alpha subunit of a leukocyte adhesion glycoprotein, p150,95. EMBO J. 6: 4023—4028. PMID 3327687
  • Corbi A.L., Garcia-Aguilar J., Springer T.A. (1990). Genomic structure of an integrin alpha subunit, the leukocyte p150,95 molecule. J. Biol. Chem. 265: 2782—2788. PMID 2303426
  • Miller L.J., Wiebe M., Springer T.A. (1987). Purification and alpha subunit N-terminal sequences of human Mac-1 and p150,95 leukocyte adhesion proteins. J. Immunol. 138: 2381—2383. PMID 3549901
  • Corbi A.L., Garcia-Aguilar J., Springer T.A. (1990). J. Biol. Chem. 265: 12750—12751. {{cite journal}}: Пропущений або порожній |title= (довідка)

Примітки

  1. Human PubMed Reference:.
  2. Mouse PubMed Reference:.
  3. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:6152 (англ.) . Архів оригіналу за 19 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
  4. UniProt, P20702 (англ.) . Архів оригіналу за 19 жовтня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.

Див. також

  • Хромосома 16
Молекула міоглобіну Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її.

П:  Портал «Біологія» П:  Портал «Хімія»

  • п
  • о
  • р
Білки: кластери диференціації
1-50
51-100
101-150
151-200
201-250
251-300
301-350