Katalaza

Identifikatori

EC broj

1.11.1.6

CAS broj

9001-05-2

IntEnz

IntEnz view

BRENDA

BRENDA entry

ExPASy

NiceZyme view

KEGG

KEGG entry

MetaCyc

metabolic pathway

PRIAM

profile

PDB

RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Ontologija gena

AmiGO / EGO

Pretraga
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI Protein	search

Katalaza

Identifikatori

Simbol

Catalase

Pfam

PF00199

InterPro

IPR011614

PROSITE

PDOC00395

SKOP

7cat

Dostupne PDB strukture:
1a4e, 1cf9, 1dgb, 1dgf, 1dgg, 1dgh, 1e93, 1f4j, 1gg9, 1gge, 1ggf, 1ggh, 1ggj, 1ggk, 1gwe, 1gwf, 1gwh, 1h6n, 1h7k, 1hbz, 1iph, 1m7s, 1m85, 1mqf, 1nm0, 1p7z, 1p80, 1qf7, 1qqw, 1qwl, 1qwm, 1qws, 1si8, 1tgu, 1th2, 1th3, 1th4, 1u5u, 2a9e, 2cag, 2cah, 2iqf, 4blc, 7cat, 8cat

edit

Katalaza

PDB rendering based on 1dgb.

Dostupne strukture

1DGB, 1DGF, 1DGG, 1DGH, 1F4J, 1QQW

Identifikatori

Simboli

CAT; MGC138422; MGC138424

Vanjski ID

OMIM: 115500 MGI: 88271 HomoloGene: 55514 GeneCards: CAT Gene

EC broj

1.11.1.6

Ontologija gena
Molekulska funkcija	• aktivnost katalaze • proteinsko vezivanje • aktivnost oksdoreduktaze koja deluje na peroksid kao akceptor • vezivanje hema • aktivnost proteinske homodimerizacije • vezivanje metalnih jona • NADP vezivanje
Ćelijska komponenta	• mitohondrijski intermembranski prostor • lizozom • peroksizom • peroksizomska membrana • peroksizomski matriks • Endoplazmatični retikulum • Goldžijev aparat • citozol • ćelijska membrana
Biološki proces	• respons na reaktivne vrste kiseonika • metabolički proces purinskih baza • katabolički proces purinskih nukleotida • UV zaštita • katabolički proces vodonik peroksida • negativna regulacija apoptoze • proteinska tetramerizacija • pozitivna regulacija ćelijske deobe • metabolički proces nukleobaza, nukleozida i nukleotida

Pregled RNK izražavanja

podaci

Ortolozi

Vrsta

Čovek

Miš

Entrez

847

12359

Ensembl

ENSG00000121691

ENSMUSG00000027187

UniProt

P04040

Q3TVZ1

Ref. Sekv. (iRNK)

NM_001752.3

NM_009804.2

Ref. Sekv. (protein)

NP_001743.1

NP_033934.2

Lokacija (UCSC)

Chr 11:
34.46 - 34.49 Mb

Chr 2:
103.29 - 103.33 Mb

PubMed pretraga

[1]

[2]

Katalaza je široko rasprostranjen enzim i sreće se kod prokariota i eukariota. Predstavlja deo antioksidativne zaštite organizma. Katalaza razlaže toksični vodonik peroksid na molekul kiseonika i vodu. Vodonik peroksid zajedno sa superoksidnim anjonom (O2-), hidroksilnim radikalom (OH*) i singletnim kiseonikom spada u slobodne radikale kiseonika.^[1]^[2]

Građa, osobine, uloga

Katalaza je izgrađena iz četiri podjedinice (tetramer), pri čemu svaka podjedinica sadrži po molekul hema.^[3]^[4] Zastupljen je gotovo kod svih organizama, počev od mikroorganizama, biljaka, životinja do čoveka. Kod čoveka je široko zastupljena, posebno u ćelijama jetre u peroksizomoma i crvenim krvnim zrncima. Osnovna uloga ovog enzima je razgradnja vodonik peroksida: $2\,H_{2}O_{2}\longrightarrow O_{2}+2\,H_{2}O$

Kod čoveka i drugi enzimi kao npr. glutation peroksidaza mogu da razgrade vodonik peroksid. Glutation peroksidaza je u fiziološkim uslovima (mala koncentracija vodonik peroksida), čak aktivnija od katalaze. Kad koncentracija vodnik peroksida poraste uključuje se katalaza.

Mnoge bakterije poseduju ovaj enzim, kao jedan od patogenih faktora. U procesu fagocitoze leukociti (ćelije odbrambenog sistema) ubijaju bakerije stvaranjem pomenutih slobodnih radikala kiseonika. Prisustvo katalaze kod nekih bakterija im omogućava da prežive u neprijateljskoj sredini. Na osnovu prisustva ovog enzima mogu se identifikovati neke bakterije kao npr. stafilokokus aureus. Ukoliko se doda vodonik peroksid usled njegove razgradnje katalazom pojavljuju se mehurići kiseonika.

Vidi još

Sistem antioksidativne zaštite
Slobodni radikali kiseonika
Vodonik peroksid

Reference

↑ Darinka Koraćević; Gordana Bjelaković; Vidosava Đorđević: Biohemija, Savremena administracija ISBN 86-387-0622-7
↑ Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
↑ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (January 2004). „Diversity of structures and properties among catalases”. Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. DOI:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498.
↑ Goodsell DS (1. 9. 2004.). „Catalase”. Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Arhivirano iz originala na datum 2020-10-01. Pristupljeno 11. 2. 2007.

Literatura

Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.

Proteini: enzimi

Teme

Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima

Tipovi

EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak

B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6