IGF-1

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IGF1
Structures disponibles PDB Recherche d'orthologue: PDBe RCSB Identifiants PDB 1B9G, 1GZR, 1GZY, 1GZZ, 1H02, 1H59, 1IMX, 1PMX, 1TGR, 1WQJ, 2DSR, 2GF1, 3GF1, 3LRI, 1BQT, 4XSS
Identifiants
Aliases	IGF1
IDs externes	OMIM: 147440 MGI: 96432 HomoloGene: 515 GeneCards: IGF1
Position du gène (Homme) Chr. Chromosome 12 humain[1] Locus 12q23.2 Début 102,395,874 bp[1] Fin 102,481,744 bp[1]
Position du gène (Souris) Chr. Chromosome 10 (souris)[2] Locus 10 C1|10 43.7 cM Début 87,694,127 bp[2] Fin 87,772,904 bp[2]
Expression génétique Bgee Humain Souris (orthologue) Fortement exprimé dans péricarde muqueuse gastrique artère temporale superficielle vésicule séminale urètre caput epididymis corpus epididymis muqueuse utérine canal galactophore vulve Fortement exprimé dans strie vasculaire artère carotide interne artère carotide externe iris left lobe of liver vésicule biliaire tissu adipeux blanc cheville col de l'utérus calvaria Plus de données d'expression de référence BioGPS Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology Fonction moléculaire hormone activity insulin receptor binding growth factor activity integrin binding liaison protéique insulin-like growth factor receptor binding Composant cellulaire région extracellulaire vésicule exocytique insulin-like growth factor binding protein complex platelet alpha granule lumen insulin-like growth factor ternary complex alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex membrane plasmique milieu extracellulaire Processus biologique positive regulation of transcription regulatory region DNA binding skeletal system development positive regulation of glucose import muscle organ development positive regulation of Ras protein signal transduction response to heat positive regulation of cardiac muscle hypertrophy positive regulation of smooth muscle cell migration réplication de l'ADN positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway phosphatidylinositol 3-kinase signaling positive regulation of DNA binding Ras protein signal transduction prolifération cellulaire positive regulation of mitotic nuclear division positive regulation of trophectodermal cell proliferation positive regulation of glycogen biosynthetic process positive regulation of fibroblast proliferation ERK1 and ERK2 cascade negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway activation d'une cellule negative regulation of oocyte development régulation positive de la transcription dépendante de l'ADN bone mineralization involved in bone maturation positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation positive regulation of MAPK cascade proteoglycan biosynthetic process positive regulation of activated T cell proliferation positive regulation of epithelial cell proliferation negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria protein stabilization myotube cell development positive regulation of DNA replication myoblast proliferation skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration positive regulation of protein secretion positive regulation of glycoprotein biosynthetic process régulation de l'expression des gènes phosphatidylinositol-mediated signaling positive regulation of smooth muscle cell proliferation hypertrophie musculaire protein kinase B signaling regulation of multicellular organism growth positive regulation of cell migration platelet degranulation positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling myoblast differentiation glycolate metabolic process positive regulation of glycolytic process negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process transduction de signal positive regulation of transcription by RNA polymerase II positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development positive regulation of cell population proliferation positive regulation of osteoblast differentiation activation of protein kinase B activity insulin-like growth factor receptor signaling pathway negative regulation of apoptotic process positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein regulation of signaling receptor activity positive regulation of gene expression negative regulation of gene expression cellular response to amyloid-beta positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process negative regulation of interleukin-1 beta production negative regulation of tumor necrosis factor production negative regulation of neuroinflammatory response negative regulation of amyloid-beta formation Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues Espèces Homme Souris Entrez 3479 16000 Ensembl ENSG00000017427 ENSMUSG00000020053 UniProt P05019 P05017 RefSeq (mRNA) NM_000618 NM_001111283 NM_001111284 NM_001111285 NM_001111274 NM_001111275 NM_001111276 NM_010512 NM_184052 NM_001314010 RefSeq (protéine) NP_000609 NP_001104753 NP_001104754 NP_001104755 NP_001104744 NP_001104745 NP_001104746 NP_001300939 NP_034642 Localisation (UCSC) Chr 12: 102.4 – 102.48 Mb Chr 10: 87.69 – 87.77 Mb Publication PubMed [3] [4]
Wikidata
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L'IGF-1, de l'anglais insulin-like growth factor-1 (littéralement, facteur de croissance 1 ressemblant à l'insuline), encore appelée somatomédine C, est une hormone peptidique ayant une structure chimique semblable à celle de la proinsuline. Cette hormone est majoritairement sécrétée par le foie, grâce à la stimulation de ce dernier par l'hormone de croissance (ou GH). Elle est libérée dans la circulation sanguine. L'influence sur le métabolisme cellulaire via son récepteur spécifique IGF-1R peut être modifiée par la liaison de celui-ci aux IGFBPs (insulin-like growth factor binding proteins). Au nombre de six, les IGFBP influencent la biodisponibilité des IGF et de ce fait diminuent leurs signalisations.

Cette hormone de croissance, à des concentrations élevées, pourrait favoriser le développement de tumeurs déjà formées^[5].

Son gène est IGF1 situé sur le chromosome 12 humain.

Historique

Elle est découverte et caractérisée en 1987 par l'équipe du D^r Mike Davis (Imperial College of London, Royaume-Uni) conjointement à celle du P^r Robin Jokin (Inserm de Toulouse).

Structure

L'IGF-1 est un peptide linéaire de 70 acides aminés constitué de 4 domaines (B, C, A, D) dont les domaines B et A sont similaires à ceux de l’insuline.

Chez l'humain, le gène codant IGF-1 se trouve sur le chromosome 12.

Rôles

La production de cette hormone par le foie est stimulée par l'hormone de croissance (GH), qui permet à l'IGF-1 d'être en quantité suffisante pour stimuler la croissance du cartilage de conjugaison des os longs. Ceci est dû au fait que les IGF stimulent la prolifération des chondrocytes différenciés, entrainant un élargissement du cartilage de conjugaison et l'allongement de l'os. De plus les IGFs favorisent la croissance de tous les tissus, stimulent la synthèse protéique et améliorent l'absorption de Ca²⁺. L'IGF-1 permet donc la croissance ou du moins une limitation de la perte osseuse liée à l'âge et au vieillissement. Les IGF-1 et 2 augmentent par ailleurs la filtration glomérulaire au niveau du rein.

L'activité physique stimule la sécrétion de GH proportionnellement à l'intensité de l'activité. La GH induira en quelques heures une augmentation de la sécrétion hépatique d'IGF-1. Le taux d'IGFBP qui fixe cette IGF-1 reste stable mais l'IGFBP relâche son IGF-1 au cours de l'activité physique. La fraction libre de l'IGF-1, forme active et non lié à IGFBP, pourra exercer ses effets tissulaires^[6].

En médecine

La mutation du gène IGF1 entraîne un syndrome malformatif associant retard de croissance, déficit intellectuel et surdité^[6]. Ce syndrome peut être partiellement amélioré par l'administration d'IGF-1 recombinante^[7].

La mutation du gène du récepteur à l'IGF-1 (IGF1R) entraîne également un retard de croissance dès la vie intra-utérine^[8].

Un taux élevé d'IGF-1 semble corrélé à un risque plus élevé de cancer colorectal, de la prostate, et du sein^[9], tandis que les protéines de séquestration IGFBP auraient un effet inverse, cependant l'effet est mal caractérisé^[10].

Inversement, un taux bas d'IGF-1 semble corrélé avec un risque plus élevé de survenue de maladies cardiovasculaires^[11] ou de mortalité de cause cardiaque^[12]. L'hormone pourrait diminuer ainsi la progression de l'athérome par plusieurs mécanismes : diminution de l'inflammation et du stress oxydatif^[13], stabilisation de la plaque d'athérome^[14] ou inhibition de l'accumulation de macrophages et de cellules spumeuses au niveau de celle-ci^[15]. Un taux bas d'IGF-1 dans la période post-natale précoce, en réponse à un apport nutritionnel inapproprié, a également été associé avec un défaut de développement des neurones à GHRH et une altération définitive de l'axe somatotrope^[16].

Il intervient dans le mécanisme de la maladie de Basedow^[17], son inhibition par un anticorps monoclonal ciblant le récepteur à l'IGF-1, le teprotumumab (en), constituant une piste thérapeutique^[18].

Notes et références

Voir aussi

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