Fibronectine

FN1
Structure de la protéine FN1. Basé sur l'identifiant PDB 1E88.
Structures disponibles
PDBRecherche d'orthologue: H0Y7Z1%20or%20B7ZLE5 PDBe H0Y7Z1,B7ZLE5 RCSB
Identifiants PDB

1E88, 1E8B, 1FBR, 1FNA, 1FNF, 1FNH, 1J8K, 1O9A, 1OWW, 1Q38, 1QGB, 1QO6, 1TTF, 1TTG, 2CG6, 2CG7, 2CK2, 2CKU, 2EC3, 2FN2, 2FNB, 2GEE, 2H41, 2H45, 2HA1, 2OCF, 2RKY, 2RKZ, 2RL0, 3CAL, 3EJH, 3GXE, 3M7P, 3MQL, 3R8Q, 3ZRZ, 4GH7, 4JE4, 4JEG, 4LXO, 4MMX, 4MMY, 4MMZ, 4PZ5, 2N1K, 5DC4, 5DC0, 5DC9, 3T1W

Identifiants
AliasesFN1, Fibronectine
IDs externesOMIM: 135600 MGI: 95566 HomoloGene: 1533 GeneCards: FN1
Position du gène (Homme)
Chromosome 2 humain
Chr.Chromosome 2 humain[1]
Chromosome 2 humain
Localisation génomique pour FN1
Localisation génomique pour FN1
Locus2q35Début215,360,440 bp[1]
Fin215,436,073 bp[1]
Position du gène (Souris)
Chromosome 1 (souris)
Chr.Chromosome 1 (souris)[2]
Chromosome 1 (souris)
Localisation génomique pour FN1
Localisation génomique pour FN1
Locus1 C3|1 36.05 cMDébut71,624,679 bp[2]
Fin71,692,359 bp[2]
Expression génétique
Bgee
HumainSouris (orthologue)
Fortement exprimé dans
  • jointure synoviale

  • artère coronaire droite

  • membrane synoviale

  • aorte ascendante

  • tibia

  • stromal cell of endometrium

  • artère coronaire gauche

  • artère poplitée

  • pleura viscéral

  • Veine saphène
Fortement exprimé dans
  • calvaria

  • cordon ombilical

  • left lung lobe

  • cheville

  • atrium

  • corps du fémur

  • utérus

  • articulation talo-crurale

  • endocardial cushion

  • col de l'utérus
Plus de données d'expression de référence
BioGPS




Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire
  • heparin binding
  • collagen binding
  • integrin binding
  • liaison protéique
  • identical protein binding
  • peptidase activator activity
  • liaison de protéase
Composant cellulaire
  • blood microparticle
  • matrice extracellulaire
  • fibrinogène
  • région extracellulaire
  • membrane basale
  • apical plasma membrane
  • exosome
  • platelet alpha granule lumen
  • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment
  • liquide extracellulaire
Processus biologique
  • regulation of protein phosphorylation
  • calcium-independent cell-matrix adhesion
  • endodermal cell differentiation
  • positive regulation of fibroblast proliferation
  • positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate
  • platelet degranulation
  • extracellular matrix disassembly
  • cicatrisation
  • positive regulation of peptidase activity
  • peptide cross-linking
  • adhésion cellulaire
  • positive regulation of gene expression
  • acute-phase response
  • angiogenèse
  • positive regulation of cell population proliferation
  • regulation of cell shape
  • regulation of ERK1 and ERK2 cascade
  • cell-substrate junction assembly
  • substrate adhesion-dependent cell spreading
  • integrin activation
  • positive regulation of axon extension
  • cell-matrix adhesion
  • leukocyte migration
  • response to wounding
  • extracellular matrix organization
Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
EspècesHommeSouris
Entrez

2335

14268

Ensembl

ENSG00000115414

ENSMUSG00000026193

UniProt

P02751

P11276

RefSeq (mRNA)
NM_001306129
NM_001306130
NM_001306131
NM_001306132
NM_002026

NM_054034
NM_212474
NM_212475
NM_212476
NM_212478
NM_212482
NM_001365517
NM_001365518
NM_001365519
NM_001365520
NM_001365521
NM_001365522
NM_001365523
NM_001365524

NM_001276408
NM_001276409
NM_001276410
NM_001276411
NM_001276412

NM_001276413
NM_010233

RefSeq (protéine)
NP_001293058
NP_001293059
NP_001293060
NP_001293061
NP_002017

NP_473375
NP_997639
NP_997641
NP_997643
NP_997647
NP_001352446
NP_001352447
NP_001352448
NP_001352449
NP_001352450
NP_001352451
NP_001352452
NP_001352453
NP_001293058.1
NP_001293059.1
NP_001293061.1

NP_001263337
NP_001263338
NP_001263339
NP_001263340
NP_001263341

NP_001263342
NP_034363

Localisation (UCSC)Chr 2: 215.36 – 215.44 MbChr 1: 71.62 – 71.69 Mb
Publication PubMed[3][4]
Wikidata
Voir/Editer HumainVoir/Editer Souris
schéma fibronectine

Fibronectine est le nom d'une classe de glycoprotéines présente dans la matrice extracellulaire et qui joue un rôle clé dans l'adhésion des cellules à la matrice extracellulaire. Son gène est le FN1 situé sur le chromosome 2 humain.

De haut poids moléculaire, ces protéines sont retrouvées sous forme soluble dans le plasma sanguin et dans certains liquides biologiques. Elles sont aussi trouvées, alors sous forme insoluble dans les tissus. Divers types de cellules peuvent in vivo et in vitro (mise en culture) biosynthétiser la fibronectine. C'est le cas en particulier des cellules musculaires, des cellules de Schwann, des cellules de l'épithélium intestinal, des myoblastes, des chondrocytes, des hépatocytes, des fibroblastes et des macrophages[5].

Typologie

Deux principales formes de fibronectine sont distinguées qui diffèrent pour leurs structures et leurs fonctions[5] :

  1. la forme plasmatique ;
  2. la forme cellulaire.

Structures

La fibronectine est un homodimère de grande taille en forme de v de 100 nm de long et de 460kDa. Les deux chaines sont reliés par deux ponts disulfure à leur extrémité C-terminale.

La molécule est composée des domaines rigides reliés par des parties flexibles. Les domaines rigides représentent les sites d’interaction avec les autres composantes de la matrice extracellulaire (collagène, protéoglycanes, etc.). La fibronectine peut également lier les intégrines par deux séquences RGD (arginine(ARG);glycine(GLY);acide aspartique(ASP)).

La fibronectine peut donc simultanément se lier à la cellule et à d’autres molécules de la matrice extracellulaire, comme le collagène ou une autre molécule de fibronectine. Les molécules de fibronectine s’assemblent pour former des fibrilles à la surface de nombreuses cellules.

Chez l'être humain, 20 variants dus à des épissages différents ont été identifiés[6].

Fonctions

La fibronectine existe très tôt au cours de développement embryonnaire et joue alors un rôle dans la migration cellulaire, en particulier lors de la gastrulation et lors du développement des neurones. Par exemple, la disruption des interactions entre la fibronectine et ses récepteurs cellulaires (les intégrines) inhibe la migration des cellules mésodermiques lors de la gastrulation chez les Amphibiens[7]. Elle contribue à l’organisation de la matrice extracellulaire et à l’adhésion cellulaire.
La fibronectine fœtale peut être détectée dans les sécrétions vaginales d'une femme enceinte. Elle est normalement présente jusqu'à 22 semaines d'aménorrhée, disparait puis réapparait en toute fin de grossesse. Sa persistance dans les sécrétions vaginales après 22 ou 24 semaines d'aménorrhée est en faveur d'une menace d'accouchement prématuré[8].

Les récepteurs membranaires de la fibronectine, dont les intégrines, jouent pour la cellule qui les porte le rôle de transducteur mécano-chimique : la liaison à la fibronectine est suivie d’une cascade de phosphorylation de protéines de signalisation aboutissant notamment à la réorganisation du cytosquelette (et notamment des microfilaments d'actine). Elles participent ainsi à diverses fonctions cellulaires : migration et adhésion cellulaire, constitution et morphologie du cytosquelette, évolution et différenciation des cellules embryonnaires, hémostase et phagocytose [5].

La fibronectine est également un facteur limitant la prolifération tumorale. Les cellules métastatiques n’ont pas de fibronectine qui se lient à leur membrane.

Les fibronectines ont une affinité pour le collagène (natif ou dénaturé), le fibrinogène et la fibrine, les glycosaminoglycannes, les protéoglycannes et la surface de divers types de cellules eucaryotes - - - - -. Elle favorise la formation d'un thrombus en cas de plaie vasculaire, se déposant sur cette dernière et se fixant à la fibrine, tout en favorisant l'agrégation plaquettaire[9].

Certaines fibronectines jouent un rôle immunitaire important en se fixant également aux bactéries, aux glycoprotéines virales, à certains protozoaires parasites et en interagissant avec certains éléments du système complément - - - - -. Les fibronectines pourraient jouer un rôle de glycoprotéines opsonisante[5].

Notes et références

  1. a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000115414 - Ensembl, May 2017
  2. a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026193 - Ensembl, May 2017
  3. « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  4. « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  5. a b c et d Ouaissi M.A & Capron A (1985). Fibronectines: Structures et fonctions. In Annales de l'Institut Pasteur/Immunologie (Janvier, Vol. 136, No. 2, pp. 169-185). Elsevier Masson.
  6. White ES, Baralle FE, Muro AF, New insights into form and function of fibronectin splice variants, J Pathol, 2008;216:1–14
  7. Gilbert, Biologie du développement, 2e édition, De Boeck (2004), (ISBN 2-8041-4534-4)
  8. Place du dosage vaginal de la fibronectine fœtale dans le dépistage de la prématurité spontanée, consulté le 7 avril 2011
  9. Wang Y, Reheman A, Spring CM et al. Plasma fibronectin supports hemostasis and regulates thrombosis, J Clin Invest, 2014;124:4281–4293

Voir aussi

Bibliographie

  • Ouaissi M.A & Capron A (1985). Fibronectines: Structures et fonctions. In Annales de l'Institut Pasteur/Immunologie (Janvier, Vol. 136, No. 2, pp. 169-185). Elsevier Masson.
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