Arginine dihydrolase

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Pour les articles homonymes, voir ADH.

Arginine désiminase
Données clés
N° EC EC 3.5.3.6
N° CAS 9027-98-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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L'arginine dihydrolase (ADH) ou arginine désiminase, souvent écrite arginine déiminase par anglicisme, est une hydrolase qui catalyse la réaction :

L-arginine + H2O   {\displaystyle \rightleftharpoons }   L-citrulline + NH3.

L'enzyme

Le nom systématique de l'enzyme est la L-arginine iminohydrolase. On trouve aussi : arginine déiminase (nom officiel selon EC) ; citrulline iminase ; L-arginine déiminase.

L'arginine dihydrolase (ADH) est une enzyme capable en anaérobiose de dégrader l'arginine[1] agissant selon les deux réactions successives :

Cette réaction libère de l'ammoniac, de l'ornithine et du dioxyde de carbone, composés basiques mis en évidence en bactériologie dans les milieux de Moeller pour l'identification bactérienne[1].

La bactérie testée ADH + peut aussi posséder une ODC. Dans ce cas alcalinisation sera beaucoup plus importante.

Elle agit aussi sur la canavanine[2].

Elle est différente de l'arginase qui libère de l'urée. D'ailleurs, les bactéries ADH + sont le plus souvent uréase -.

Autres utilisations

Du fait de ses propriétés antitumorales, l'arginine déiminase est étudiée en oncologie[3].

Voie arginine dihydrolase

L'arginine dihydrolase intervient naturellement dans le métabolisme de certains protozoaires (Giardia), ainsi que dans une algue verte[4].

Milieu et Technique

Voir Lysine décarboxylase et Milieu de Moeller

Références

  1. a et b (en) R. K. Dart, Microbiology for the Analytical Chemist, Royal Society of Chemistry, (ISBN 978-1-84755-144-3, lire en ligne), p. 66
  2. « ENZYME - 3.5.3.6 Arginine deiminase », sur enzyme.expasy.org (consulté le )
  3. Mahboubeh Zarei, Mohammad Reza Rahbar, Mohammad Hossein Morowvat et Navid Nezafat, « Arginine Deiminase: Current Understanding and Applications », Recent Patents on Biotechnology, vol. 13, no 2,‎ , p. 124–136 (ISSN 2212-4012, PMID 30569861, DOI 10.2174/1872208313666181220121400, lire en ligne, consulté le )
  4. (en) Heinz Mehlhorn, Encyclopedia of Parasitology: A-M, Springer Science & Business Media, (ISBN 978-3-540-48994-8, lire en ligne), p. 70

Voir aussi

Articles connexes

v · m
Types
EC 1 Oxydoréductases :
  • EC 1.1
  • EC 1.2
  • EC 1.3
  • EC 1.4
  • EC 1.5
  • EC 1.6
  • EC 1.7
  • EC 1.8
  • EC 1.9
  • EC 1.10
  • EC 1.11
  • EC 1.12
  • EC 1.13
  • EC 1.14
  • EC 1.15
  • EC 1.16
  • EC 1.17
  • EC 1.18
  • EC 1.19
  • EC 1.20
  • EC 1.21
  • EC 1.97
  • EC 1.98
  • EC 1.99
EC 2 Transférases :
  • EC 2.1
  • EC 2.2
  • EC 2.3
  • EC 2.4
  • EC 2.5
  • EC 2.6
  • EC 2.7
  • EC 2.8
  • EC 2.9
EC 3 Hydrolases :
EC 4 Lyases :
  • EC 4.1
  • EC 4.2
  • EC 4.3
  • EC 4.4
  • EC 4.5
  • EC 4.6
  • EC 4.99
EC 5 Isomérases :
  • EC 5.1
  • EC 5.2
  • EC 5.3
  • EC 5.4
  • EC 5.5
  • EC 5.99
EC 6 Ligases :
  • EC 6.1
  • EC 6.2
  • EC 6.3
  • EC 6.4
  • EC 6.5
  • EC 6.6
EC 7 Translocases (en) :
  • EC 7.1
  • EC 7.2
  • EC 7.3
  • EC 7.4
  • EC 7.5
  • EC 7.6
Modulation
Cinétique
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